Podziała aminokwasów w zależności od zastosowania.

Aminokwasy są najmniejszymi cząsteczkami białka, dzielimy je na:

aminokwasy o właściwościach hydrofobowych

Tutaj zaliczamy alaninę, z metylową grupą boczną. Łańcuchy boczne 3 oraz 4-węglowe posiadają :
• walina ;
• leucyna ;
• izoleucyna – czyli tzw. aminokwasy rozgałęzione BCAA. W sporcie ( szczególnie w sportach siłowo-szybkościowych jak fitness, kulturystyka ) są one stosowane jako odżywki o właściwościach antykatabolicznych, osłaniających mięśnie przed zniszczeniem.

Izoleucyna cechuje się obecnością 2 centr aktywnych optycznie. Łańcuch boczny innego aminokwasu – proliny jest aż tak zapętlony, że łączy się z grupą aminową.

Inny aminokwas – fenyloalanina, zawiera pierścień fenylowy łączący się z grupą metylenową. Łańcuch boczny tryptofanu jest pierścieniem indolowym, który łączy się z wodorami, grupą metylową oraz azotem. Ostatnim hydrofobowym aminokwasem jest metionina, która zawiera w grupie bocznej jeden atom siarki.

Wszystkie wymienione aminokwasy z grupy ”hydrofobowych” mają tendencję do unikania kontaktu z wodą oraz zdolność do grupowania się. Jest to znaczący fakt w procesach stabilizacji struktury białka przebiegających w środowisku wodnym.

aminokwasy nie posiadające ładunku, czyli aminokwasy polarne

Glicyna jest aminokwasem o najprostszej budowie w grupie ”polarnych” – grupę boczną stanowi atom wodoru. W konsekwencji takiej budowy glicyna nie charakteryzuje się tzw. czynnością optyczną.

Łańcuchy boczne tyrozyny (tyrozyna jest dostępna w postaci odżywki Nutrend) są w postaci pierścienia aromatycznego połączonego z grupą hydroksylową. Taka budowa powoduje, że tyrozyna wykazuje się znaczną reaktywnością chemiczną. Inny aminokwas – cysteina posiada w grupie bocznej jeden atom siarki, jako grupę hydrosulfidową.

Grupa aminokwasów polarnych jest mocno reaktywna oraz bierze udział w budowie mostków dwusiarczkowych, które wpływają na strukturę białek. Seryna i treonina zawierają w łańcuchu bocznym grupy hydroksylowe, co podobnie jak przy tyrozynie powoduje wzrost reaktywności. Treonina, podobnie jak izoleucyna ( jeden z trzech aminokwasów tworzących BCAA, np. Trec BCAA, Vitalmax BCAA, Activita BCAA ), jest aminokwasem z dwoma centrami optycznymi. Ostatnie aminokwasy z grupy – glutamina, asparagina są pochodnymi glutaminianu, asparaginianu, które powstały w wyniku dołączenia grupy amidowej.

aminokwasy polarne z ładunkiem dodatnim

Lizyna oraz arginina w środowisku o charakterze obojętnym mają ładunek dodatni. Inny aminokwas – histydyna może łatwo oscylować między między ładunkiem dodatnim a obojętnym. Ta cecha jest wykorzystana w aktywnych enzymach, w których histydyna zmieniając stan naładowania jest katalizatorem powstawania i zrywania wiązań.

aminokwasy polarne z ładunku ujemnym

Zaliczamy tutaj dwa aminokwasy, o zbliżonej budowie :
• Asparaginian, czyli kwas asparaginowy.
• Glutaminian, czyli kwas glutaminowy.
• Łańcuchy boczne kwasu glutaminowego i asparaginowego w optymalnym, fizjologicznym zakresie pH otrzymują ładunek ujemny.

Polipeptydy, czyli połączenia kodu genetycznego aminokwasów w dokładnie ustalonej sekwencji dzielimy wg. ilości połączeń :
• dipeptydy ;
• tripeptydy itd. ;
• oligopeptydy – peptydy zbudowane z kilku, maksymalnie kilkunastu aminokwasów ;
• polipeptydy – cząsteczki złożone z kilkudziesięciu aminokwasów ;
• pojedyncze łańcuchy polipeptydowe – to białka wielkocząsteczkowe, ilość połączonych aminokwasów może sięgać 1000 ( takie białkowe suplementy są stosowane kulturystyce, w celu szybkiej budowy masy mięśniowej) ;